Лейцин

Лейцин – главный помощник для анаболизма

Лейцин

Лейцин является одной из трех аминокислот с разветвленной цепью АКРЦ – BCAA. Иногда его называют главной аминокислотой, поскольку своему основному преимуществу – росту мышечной массы – АКРЦ обязаны практически только лейцину.

Лейцин выступает активатором белка, известного как мишень рапамицина у млекопитающих (МРМ), который, в свою очередь, посредством фермента S6K стимулирует синтез мышечных белков. Две другие аминокислоты BCAA: изолейцин и валин, также могут активировать МРМ, но делают это гораздо слабее лейцина, из-за чего, к примеру, 5 г лейцина будут более эффективны, чем 5 г BCAA.

Несмотря на то что метаболит лейцина под названием гидроксиметилбутират лучше сохраняет сухую мышечную массу от распада, он также слабее лейцина в плане синтеза мышечных белков.

Исследования, посвященные лейцину, в основном рассматривали его способность стимулировать синтез мышечных белков при добавлении в рацион питания. В результате тестовых приемов пищи это свойство было доказано.

При этом, результаты в отношении набора сухой мышечной массы являются менее однозначными.

Так, лейцин оказался более эффективным для людей с пониженным содержанием белка в рационе питания и для пожилых людей с нарушенным синтезом мышечного белка в результате особенностей питания.

Откровенно говоря, влияние лейцина на уровень глюкозы все еще не изучено. Он обладает как свойством понижения уровня сахара в крови (способствуя выработке инсулина поджелудочной железой и поступлению глюкозы в клетки), так и обратным действием стимулируя фермент S6K и замедляя усвоение глюкозы под действием инсулина.

В рамках клеточной культуры лейцин стимулирует усвоение глюкозы на протяжении примерно 45 минут, после чего блокирует сам себя, однако в рамках живой системы кратковременный прием лейцина не приводит к каким-то значимым результатам. Существует гипотеза, что он восстанавливает ущерб, наносимый диабетом, но пока что речь идет лишь о предварительных данных.

Изолейцин обладает более выраженным гипогликемическим действием, но с меньшим ограничением собственного воздействия.

Синтез белков

Основной механизм действия лейцина основан на стимулировании активности мишени рапамицина у млекопитающих, в свою очередь повышающую активность p70S6K посредством белка PDK1, а уже p70S6K способствует синтезу мышечных белков.

Более того, лейцин способен стимулировать активность фактора инициации эукариот (в особенности eIF4E) и подавлять ингибиторный белок (4E-BP1), улучшая транспорт белков. Это свойство лейцина было доказано при его пероральном употреблении.

Такая модуляция фактора инициации эукариот улучшает синтез мышечных белков под действием p70S6K, и активация мишени рапамицина у млекопитающих в данном случае является распространенным анаболическим эффектом, связанным с физической нагрузкой (активируется не сразу, а спустя 1-2 часа), инсулином и излишком калорий.

Аналогично другим BCAA и в отличие от инсулина лейцин не стимулирует активность протеинкиназы В. Протеинкиназа В способна стимулировать eIF2B, что также положительно влияет на синтез мышечного белка под действием p70S6K.

Активация лейцином мишени рапамицина у млекопитающих и p70S6K в человеческих тканях научно подтверждена при пероральном употреблении. Активацию протеинкиназы В также исследовали, но корреляция так и не была выявлена, что дает основания предполагать следующее: влияние лейцина на выработку инсулина поджелудочной железой является несущественным.

Лейцин способен стимулировать активность мишени рапамицина у млекопитающих и последующего сигнализирования белкового синтеза.

Хотя протеинкиназа В также положительно влияет на активность мишени рапамицина у млекопитающих, похоже, что лейцин действует иначе и активирует мишень без воздействия на протеинкиназу В.

При этом любая активация мишени рапамицина у млекопитающих стимулирует активность p70S6K и способствует синтезу мышечного белка.

Анаболический эффект лейцина в большей степени проявляется в скелетных мышцах, нежели в печеночной ткани, и усиливается физическими нагрузками (мышечными сокращениями). Ряд исследований предлагают принимать лейцин до тренировки для достижения максимальной эффективности.

В целом, существует достаточно доказательств того, что среди всех аминокислот именно лейцин больше всего стимулирует синтез мышечного белка.

Стандартные дозы лейцина 800-2400 мг в сутки показали себя эффективными для увеличения синтеза мышечного белка у молодых людей, что делает добавки на основе этой аминоксилоты основными помощниками для анаболизма. Пожилым людям необходимы более высокие дозировки лейцина – 2400 – 4800 мг в сутки. И это не удивительно, ведь синтез белка с возрастом занчительно снижается и мышечная ткань активно деградирует.

Ослабление/катаболизм

В лабораторных условиях лейцин способствует синтезу мышечного белка даже в низких концентрациях, однако в реальной жизни для достижения и поддержания необходимого уровня синтеза требуются высокие концентрации этой аминокислоты.

Уже упомянутый эффект сохранения мышечной массы не остался незамеченным при лечении болезней, сопровождающихся атрофией мышц, таких как рак, сепсис и ожоги. Следует отметить, что при использовании в медицинских целях эффективность лейцина сильно зависит от дозировки.

Гипераминоацидемия

Гипераминоацидемия (гиперемия) – это термин, означающий переизбыток аминокислот в крови, в частности, лейцина (гиперлейцинемия). Так вот, у пожилых людей лейцин повышает синтез мышечного белка вне зависимости от наличия гипераминоацидемии.

Саркопения

Саркопения – это возрастное снижение содержания белка в скелетной мышечной ткани при одновременном повышении содержания жира. Одной из причин развития саркопении является замедление метаболической реакции на свойственный лейцину эффект сохранения мышц по мере старения клеток. Решить эту проблему можно путем добавления лейцина в белковую пищу.

Источник: https://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/leucine.html

ПОИСК

Лейцин

    Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти.

1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

     лейцина и изолейцина в шерсти [279]. [c.220]

    Шерстяные волокна состоят в основном из кератина, т. е. содержащего серу белка. Кератин построен из 19 различных аминокис лот, связанных в полипептидные цепи. Полипептидная цепь содержит примерно 350—400 молекул аминокислот.

Важнейщие из них—это глутаминовая кислота (15,3%), цистин (12,7%), лейцин (11,3%), аргинин (10,4%) и серии (9,4%). Предполагают, что пептидная цепь изогнута в форме спирали вокруг воображаемой оси (спиральная структура) [15] таким образом, что на каждый оборот спирали приходится 3,7 аминокислотного остатка.

Спиральной структурой объясняется необычайно высокая способность шерсти к растяжению (особенно во влажном состоянии). [c.26]

    КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

    L- Лейцин — а-аминоизокапроновая кислота — получен в 1839 г. из щелочного гидролизата мышц и шерсти. Структурная формула его установлена только в 1891 г. Обнаружен в составе всех белков и в значительных количествах. Лейцин в организме животных не синтезируется. [c.21]

    Пруст [64] получил лейцин в неочищенной форме из сыра в 1819 г. В 1820 г. Браконно [65] выделил кристаллическую аминокислоту из кислотных гидролизатов мышц и шерсти и назвал ее лейцином. Лейцин был синтезирован посредством реакции Штреккера из изовалеральдегида, и продукт синтеза оказался идентичным рацемизированному природному соединению [66]. [c.18]

    Валин служит также предшественником пенициллина (стр. 273). Роль лейцина, изолейцина и валина в образовании соединений с разветвленной цепью, участвующих в синтезе холестерина и каучука, рассматривалась на симпозии, посвященном этой проблеме [447].

Отмечалось также, что эти аминокислоты могут участвовать в образовании каротиноидов [448]. Недавно р-метил-масляная и -а-метилмасляная кислоты были обнаружены в жировой смазке шерсти собаки. Предполагают, что эти кислоты происходят из лейцина и соответственно изолейцина [449].

[c.365]

    Уже давно известно, что некоторые аминокислоты появляются в гидролизатах белков ранее, чем другие. Так, например, при гидролизе казеина лейцин отщепляется очень быстро, в то время как отщепление валина происходит значительно медленнее. Быстрое отщепление лейцина рассматривается как следствие его концевого положения в пептидной цепи [92]. Надо указать также, что частичный гидролиз ряда белков концентрированной соляной кислотой при 37° ведет к образованию полипептидов, состоящих главным образом из диаминокислот [93]. С другой стороны, прн частичном гидролизе шерсти в гидролизате был обнаружен пептид, состоящий из двух молекул глутаминовой кислоты [94]. Результаты этих исследований показывают, что распределение аминокислот в глобулярных белках далеко не однородно. [c.136]

    Описан [1679] анализ концевых групп цепей привитого полиметилметакрилата, выделенного из привитых сополимеров с шерстью. По этому методу привитые полимеры практически полностью выделяли из анализируемого материала, вываривая в соляной кислоте.

В выделенном привитом полимере содержалось небольшое количество концевых аминокислотных остатков. Ззтем проводили динитрофенилирование выделенного полимера.

Полученный продукт имел почти такие же спектральные характеристики, как и обычные динитрофенилированные аминокислоты типа валина, лейцина и метионина с максимумом поглощения в УФ-области при 340—345 нм.

По данным колориметрического анализа было определено число динитрофени-лированных концевых аминокислотных групп, из которого, определив молекулярную массу выделенного полимера, можно рассчитать число аминокислотных концевых групп, связанных с привитым полимером, которое оказалось равным примерно [c.339]

    Аналогичным образом действию серной кислоты был подвергнут мясной фибрин . Кусок говядины тщательно промывали большим количеством воды, для того чтобы удалить растворимые вещества. Волокнистую часть измельченного мяса отделяли фильтрованием через полотно. Полученный таким образом фибрин смешивали с серной кислотой и оставляли стоять на сутки.

Затем смесь подогревали для окончательного растворения сгустков и комочков фибрина , после чего кипятили в течение девяти часов, добавляя небольшие количества воды, а затем образовавшийся раствор нейтрализовали мелом. Экстракт после фильтрования упаривали.

Из полученного таким способом сиропа при кипячении с поташом выделялся аммиак, а кипячение его с 34%-ным спиртом сопровождалось выделением неизвестного вещества, которое Браконно назвал лейцином (от греческого Aeuxog — белый, белок) за его белый цвет. Лейцин был получен также при кипячении шерсти с разбавленной серной кислотой.

Лейцин был исследован и его свойства были довольно подробно описаны, в частности было установлено, что в его состав входит азот. Для гликоколла такого вывода сделано не было. Но необходимо оговориться, что лейцин Браконно  [c.21]

    Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина.

Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр.

, в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина.

Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты  [c.332]

Смотреть страницы где упоминается термин Лейцин шерсти: [c.546]    [c.24]    [c.331]    [c.293]    [c.40]    Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) — [ c.362 , c.370 ]

Кератин шерсти аминокислотный синтезе лейцина

Лейцин

Шерсть

© 2019 chem21.info Реклама на сайте

Источник: https://chem21.info/info/516901/

Лейцин

Лейцин
Лейцин представляет собой незаменимую алифатическую аминокислоту с разветвлённой цепочкой. В чистом виде представляет собой бесцветный порошок, плохо растворяющийся в воде, зато хорошо растворимый в щелочной среде и кислотах. По своему объёму лейцин – одна из самых крупных аминокислот.

Входит в состав BCAA аминокислот.

Лейцин является основной составляющей всех природных белков, принимает активное участие в синтезе и распаде протеина.

В человеческом организме лейцин в существенных количествах содержится в поджелудочной железе, печени, почках, селезёнке, в мышечных клетках и тканях, а также в составе белков сыворотки крови.

Лейцин является одной из незаменимых аминокислот, которая не синтезируется клетками организма, поэтому поступает в организм исключительно в составе белков натуральной пищи. Отсутствие или нехватка лейцина в организме может привести к нарушениям обмена веществ, остановке роста и развития, снижению массы тела.

Знаете ли вы? Первым его получил французский химик и фармацевт Анри Браконно из мышц и шерсти животных в 1820 году. Сейчас качественный продукт синтезируют из растительного сырья (сои) или молочных белков. До 2010 года L-лейцин являлся пищевой добавкой Е 641 для усиления вкуса и запаха продуктов.

Биологическая роль лейцина:

снижает уровень сахара в крови;

обеспечивает азотистый баланс, необходимый для процесса обмена белков и углеводов;

предотвращает появление усталости, связанное с перепроизводством серотонина;

необходим для построения и нормального развития мышечных тканей;

защищает клетки и ткани мышц от постоянного распада;

является специфическим источником энергии на клеточном уровне;

участвует в синтезе протеина;

укрепляет иммунную систему;

способствует быстрому заживлению ран.

Лейцин относится к так называемым «BCAA аминокислотам» (изолейцин, лейцин и валин). Многочисленные исследования доказали, что из всех BCAA лейцин является самой эффективной аминокислотой. Именно подъём уровня этого вещества после приёма пищи выступает определённым сигналом к синтезу белков в мышечных клетках.

Существуют научные доказательства того, что приём BCAA аминокислот снижает уровень расщепления мышечного белка у спортсменов во время тренировок, а лейцин, при этом, оказывает мощное влияние на анаболизм в скелетных мышцах.

Кроме того, имеются данные о том, что BCAA ослабляют мышечное утомление после тренировок и избавляют от синдрома отставленной мышечной болезненности, т.е.

способствуют и помогают восстановлению организма после изнурительных занятий в спортзале.

Распад лейцина в скелетной мышце приводит к образованию глутамина и аланина – аминокислот, являющихся важными элементами в процессе поддержания уровня глюкозы в организме.

Благодаря достаточно продолжительному циклу (аланин-пируват-глюкоза-пируват-аланин) в организме образуется печёночная глюкоза, и поддерживается необходимое равновесие уровня глюкозы. В данном процессе лейцин является чем-то вроде исходного материала для образования глюкозы в печени.

Значимость этого факта заключается в том, что с помощью лейцина человек может легко воспользоваться любой низко углеводной диетой в целях поддержания здорового уровня глюкозы в крови.

Лейцин обладает способностью сжигать глюкозу путём стимулирования процесса в цикле глюкоза – аланин. Благодаря чему, в организме поддерживается стабильный уровень сахара, и сохраняется необходимая мышечная масса в условиях низкокалорийной диеты.

К тому же, лейцин совместно с инсулином позволяет мышцам согласовывать синтез протеина. Для набора мышечной массы его рекомендуют комбинировать с цитруллином, протеином, креатином и другими анаболическими комплексами.

Большое количество лейцина содержится в продуктах животного происхождения, но и вегетарианцам есть откуда его брать.

Пищевые источники лейцина.

Данная аминокислота содержится в лесных орехах, бобах, соевой муке, коричневом рисе, яичных белках, мясе (филе говядины, лосось, куриные грудки) и цельной пшенице.

В зависимости от образа жизни, уровня нагрузок и других факторов, потребность человеческого организма в лейцине составляет от 6 до 15 г в сутки.

лейцина в 100 граммах продуктов питания: 

концентрат соевого белка — 4,917 г; яичный порошок — 3,77 г; сыр пармезан — 3,45 г; икра красная — 3,06 г; соевые бобы — 2,75 г; сухое молоко — 2,445 г; сыр «Пошехонский» — 1,96 г; кальмар — 1,92 г; сыр «Чеддер», обезжиренный творог — 1,85 г; сыр «Швейцарский» — 1,84 г; арахис — 1,763 г; бобы фасоли — 1,74 г; горбуша — 1,71 г; горох — 1,65 г; морской окунь, сельдь, скумбрия — 1,6 г; мясо индейки — 1,59 г; фисташки — 1,542 г; пшено — 1,53 г; ставрида — 1,54 г; сыр «Рокфор» — 1,52 г; говядина — 1,48 г; орехи кешью — 1,47 г; курица — 1,41 г; судак, щука — 1,4 г; семена подсолнуха — 1,343 г; кунжут — 1,338 г; треска, минтай — 1,3 г; миндаль — 1,28 г; грецкий орех — 1,17 г; баранина — 1,12 г; крупа кукурузная — 1,1 г; яйцо куриное — 1,08 г; свинина нежирная — 1,07 г; фундук — 1,05 г.

Так что желающим нарастить мышцы или детям (для роста) нужно включать в рацион сыры, творог, орешки (особенно арахис), бобовые, морепродукты и мясо.

Для здорового взрослого человека суточная норма лейцина составит 4-6 грамм. Для покрытия этой потребности человеку достаточно съедать каждый день 3 яйца, 200 грамм говядины, 100 грамм творога, выпивать стакан молока или кефира.

Для бодибилдеров и спортсменов эта норма больше в два раза.

Лейцин способствует снижению веса и формированию красивого тела, но не стоит им сильно увлекаться.

Избыточное потребление лейцина приводит к следующим последствиям: нервные расстройства (депрессия, сильная сонливость, головные боли); нарушение работы печени; атрофия мышц; гипогликемия (низкий уровень глюкозы в крови); аллергические реакции.

Дефицит лейцина особенно опасен для растущего организма ребёнка, поскольку замедляет его рост и физическое развитие. Поэтому для детей так важно организовать правильное питание.

Его недостаток у взрослых людей может привести к ожирению и различным психическим заболеваниям. Ко всему прочему, это может привести к дисфункциям печени, почек, щитовидной железы.

Нехватка этой аминокислоты также может привести к гипогликемии и сопутствующим негативным проявлениям.

Итак, лейцин является эффективным вспомогательным средством, повышающим работоспособность человека во время различных диет. Приём лейцина и других BCAA аминокислот помогает спортсменам уменьшать жировые отложения, увеличивать мышечную массу, повышать выносливость и улучшать качество выполняемых упражнений во время тренировок.

Источник: https://doping.ru/article/lejcin

Уровень лейцина влияет на рост опухолей | Медичний часопис

Лейцин

Резюме. Речь идет об эстрогенположительных опухолях молочной железы

Лейцин, аминокислота, которая входит в состав большого количества белков, по всей видимости, играет важную роль в развитии устойчивости к тамоксифену при эстрогенположительном раке молочной железы — к такому выводу в ходе недавнего исследования пришли ученые из Гарвардской медицинской школы в Бостоне (Harvard Medical School, in Boston), США. Они выявили, что мембранный белок SLC7A5, который способствует усвоению лейцина, влияет на реакцию эстрогенположительных клеток рака молочной железы на тамоксифен. Результаты работы были опубликованы в журнале «Nature».

Известно, что около 75% всех злокачественных опухолевых образований молочной железы являются эстрогенположительными, следовательно, эстроген стимулирует их рост и метастазирование. Стандартное лечение таких опухолей предполагает назначение тамоксифена, так как данный препарат блокирует действие эстрогена в раковых клетках.

Резистентность к тамоксифену и лейцин

Несмотря на то что на первых этапах лечения тамоксифен часто оказывается эффективным, во многих случаях у пациентов развивается резистентность к препарату, что повышает риск рецидива и метастазирования.

Ученые отмечают, что пациенты с эстрогенположительным раком молочной железы, у которых развивается эндокринно-резистентный и метастатический рак, имеют очень низкую продолжительность жизни.

Поскольку альтернативные варианты лечения ограничены, средняя выживаемость этих пациентов обычно составляет менее 5 лет.

Аминокислоты являются строительными блоками, которые организм использует для производства белков. 9 аминокислот из 20 существующих незаменимы, то есть организм должен получать их из пищи, потому что он не может их синтезировать.

Одной из таких незаменимых аминокислот является лейцин, который особенно важен для синтеза белков мышечной ткани.

Основные источники лейцина — продукты животного происхождения — свинина, рыба, курица и говядина, так как они содержат гораздо больше данной аминокислоты, чем растительные продукты.

Лейцин и рост опухоли

Тот факт, что клетки не могут синтезировать лейцин, дал исследователям возможность изучать реакцию эстрогенположительных клеток рака молочной железы на различные уровни аминокислот, поступление которых возможно контролировать в лабораторных условиях. Эксперименты с использованием культур эстрогенположительных клеток рака молочной железы человека показали, что снижение уровня лейцина тормозило деление опухолевых клеток, а его увеличение, наоборот, способствовало клеточному делению.

Автор работы — доктор Сентил К. Мутусвами (Senthil K. Muthuswamy) — отметил, что полученные результаты указывают на возможность разработки диетических рекомендаций, которые могут быть полезны пациентам с эстрогенположительным раком молочной железы.

Тем не менее он предупредил, что результаты не подразумевают, что животные белки способствуют росту клеток рака молочной железы. В настоящее время можно говорить только о том, что снижение уровня лейцина в рационе может быть полезным для пациенток с эстрогенположительным раком молочной железы.

Ученые уже начали еще одно исследование, в ходе которого они надеются выяснить, может ли ограничение потребления лейцина тормозить опухолевый рост или повышать эффективность лечения рака молочной железы.

Роль SLC7A5 в развитии резистентности к тамоксифену

В заключительной серии экспериментов ученые исследовали влияние уровней лейцина на эстрогенположительные клетки рака молочной железы при развитии резистентности к тамоксифену.

Оказалось, что резистентные клетки продолжали расти, даже когда уровни лейцина были низкими.

При детальном изучении процессов ученые выявили, что резистентные к тамоксифену клетки имеют более высокий уровень SLC7A5, что помогало клеткам усваивать больше лейцина, даже в условиях его дефицита.

В последнем эксперименте на лабораторных животных исследователи установили, что блокирование SLC7A5 приводило к уменьшению размеров эстрогенположительных опухолей.

Они подчеркнули, что проведение надлежащим образом контролируемого клинического исследования для оценки пользы от активного снижения потребления лейцина в рационе во время лечения эстрогенположительного рака молочной железы будет иметь большое значение, поскольку положительный результат может стать основой разработки простой, но эффективной стратегии вмешательства.

Подписывайтесь на наш Telegram-канал, Viber-сообщество, Instagram, страничку , а также , чтобы первыми получать самые свежие и актуальные новости из мира медицины.

  • Paddock C. (2019) Breast cancer: Reducing this amino acid could make drugs more effective. Medical news today, April 18.
  • Saito Y., Li L., Coyaud E. et al. (2019) LLGL2 rescues nutrient stress by promoting leucine uptake in ER+ breast cancer. April 17. DOI: 10.1038/s41586-019-1126-2 [Epub ahead of print].

Юлия Котикович

Источник: https://www.umj.com.ua/article/141638/uroven-lejtsina-vliyaet-na-rost-opuholej

Мед-Центр Сердечко
Добавить комментарий